应用FTIR研究超声对牛血清白蛋白二级结构的影响

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• 出版年：2010
• 作者：刘斌；马海乐；李树君；赵伟睿；李林
• 单位1：江苏大学食品与生物工程学院
• 出生年：1983
• 学历：研究生
• 语种：中文
• 作者关键词：牛血清白蛋白；超声；傅里叶变换红外光谱；二级结构
• 起始页：2072
• 总页数：5
• 经费资助：国家（863计划）项目（2007AA10Z321），高等学校博士学科点专项科研基金项目（200802990010）和江苏省普通高校研究生科研创新计划项目（CX08B-149Z）资助
• 刊名：光谱学与光谱分析
• 是否内版：否
• 刊频：月刊
• 创刊时间：1981
• 主管单位：中国科学技术协会
• 主办单位：中国光学学会
• 主编：黄本立
• 地址：北京市海淀区魏公村学院南路76号钢铁研究总院
• 邮编：100081
• 电子信箱：chngpxygpfx@vip.sina.com
• 网址：http://www.gpxygpfx.com
• 卷：30
• 期：8
• 期刊索取号：P342.80 220
• 数据库收录：物理类、化学类核心期刊
• 核心期刊：物理类、化学类核心期刊

摘要

应用傅里叶变换红外光谱（FTIR）结合荧光光谱研究了牛血清白蛋白（BSA）在超声作用下的结构变化。荧光光谱表明，超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移，表明超声改变了BSA中色氨酸（Trp）残基环境；荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象，具有荧光猝灭效应。采用对BSA红外光谱酰胺Ⅰ带进行曲线拟合的方法，定量分析了不同超声功率、时间对BSA二级结构的影响，发现超声作用对BSA中的α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响；超声作用具有使BSA的二级结构由α-螺旋向β-折叠、β-转角转化的趋势，而无规则卷曲含量则基本不受超声影响而保持相对稳定。